Academia Sueca otorgará Nobel de Química a desarrolladores de la técnica para observar biomoléculas

La Real Academia Sueca de Ciencias anunció este miércoles, 4 de octubre, el premio Nobel de Química 2017 al suizo Jacques Dubochet (Universidad de Lausana), al alemán Joachim Frank (Universidad de Columbia) y al británico Richard Henderson (Laboratorio de Biología Molecular MRC) por desarrollar una técnica para observar biomoléculas en solución, mediante microscopía crioelectrónica.

De acuerdo con Sara Snogerup Linse, miembro del Comité Nobel, esta invención supone una “revolución en la bioquímica” porque permite examinar la estructura y las características de las biomoléculas que forman parte de nuestro organismo, como las proteínas, y además permite entender mejor los procesos biológicos como las infecciones o los ciclos de sueño.

Juan David Guzmán Vásquez, profesor del departamento de Química y Biología de la Universidad del Norte, dice que este desarrollo científico es “significativo” en tanto que abre la puerta a la observación y la generación de modelos tridimensionales de estructuras que antes no podían ser estudiadas, es decir, “abre un nuevo capítulo de la ciencia en el que podemos ver moléculas mucho más complejas y grandes”.

El desarrollo de la microscopía crioelectrónica ha permitido congelar las biomoléculas en movimiento y hacerles una foto con resolución atómica. Según la academia, esta técnica ha permitido observar con precisión proteínas que provocan resistencias a quimioterapias contra el cáncer o a los antibióticos empleados contra las infecciones, la actividad de los complejos moleculares que regulan el reloj circadiano o los elementos por los que se captura la luz en la fotosíntesis.

“La técnica de ellos permite ver estructuras más complejas, por ejemplo, el virus del zika. Si no tuvieramos esta técnica desarrollada no sabríamos cómo es tridimensionalmente. Además, su aplicación sirve para el desarrollo de nuevos medicamentos, porque conociendo la proteína se pueden crear inhibidores que encajan exactamente en la proteína y la inactiva”, explicó Guzmán Vásquez.

Precisamente en un caso práctico mencionado por la academia, se recordó cuando los investigadores empezaron a sospechar que el virus del zika era la causa de la epidemia de bebés nacidos en Brasil con daños cerebrales. Emplearon la criomicroscopía para obtener fotografías del virus y con las imágenes tridimensionales obtenidas se empezaron a buscar fármacos para combatir la infección.

En la biología estructural —señaló Guzmán— la principal técnica que se utiliza para ver biomoléculas es la cristalografía de rayos x, acompañada de la difracción de los mismos. La segunda es la resonancia magnética nuclear, pero la técnica que los tres científicos galardonados desarrollaron mejoró las reglas de juego.

Henderson dio el primer paso en la investigación con la primera imagen tridimensional de una proteína con resolución atómica en 1990, Frank mejoró el método para procesar las imágenes bidimensionales borrosas obtenidas por el microscopio electrónico, y Dubochet fue el responsable de controlar el papel del agua en el proceso. Este logró a principios de los 80 vitrificar el agua a partir de un método que la congelaba con la suficiente rapidez para que se solidificase alrededor de una molécula biológica y mantuviese su estructura natural, incluso en el vacío del microscopio electrónico.

“Si no les hubieran financiado su investigación en cada uno de sus momentos, no tendríamos este desarrollo. Los retornos de la ciencia básica pueden tardar hasta 40 años, eso está demostrado. Por eso hay que financiar la ciencia básica o nos vamos a perder de los descubrimientos que vienen”, enfatizó el docente.

Por José Luis Rodríguez R.